实时足球比分 蛋白质形状在阿尔茨海默病研究中很重要

有时蛋白质会错误折叠。当这种情况发生在人脑中时，错误折叠的堆积物就会堆积起来。 蛋白质可能导致神经退行性疾病，如阿尔茨海默氏症、帕金森氏症和 肌萎缩侧索硬化症。

蛋白质不会突然出现异常行为和错误折叠。这里有一个脆弱的生态系统 生化相互作用和环境通常让它们扭曲、展开， 重新折叠并按照预期完成其工作。 

 关于研究员

 

阿舒托什·蒂瓦里

tiwari@mtu.edu
906-487-1840

研究兴趣

• 确定可以从相同蛋白质生成不同聚集蛋白质结构的实验条件。
• 开发新的工具和技术来区分不同的蛋白质聚集种类。
• 了解聚集的蛋白质种类与其相关的细胞毒性之间的关系。

研究员简介

然而，正如足球比赛结果的研究人员在一篇文章中探讨的那样 发表于，即使是很小的变化也可能会导致长期后果。 

对于淀粉样β肽——被认为是阿尔茨海默病的一个主要标志——  分子上特定位置的常见化学修饰有蝴蝶 导致蛋白质错误折叠、聚集和细胞毒性的效应。 

乙酰化和β淀粉样蛋白毒性

Ashutosh Tiwari，副教授化学足球比赛结果解释说，错误折叠的 β 淀粉样蛋白往往会堆积并 形成聚集体，可以形成拉丝原纤维或球状无定形形状。

为了了解导致不同形状的原因并评估其毒性，Tiwari 的 团队研究了乙酰化。

乙酰化是蛋白质最常见的化学修饰之一，但是 就其如何影响β淀粉样蛋白毒性而言，这是研究最少的之一。关于淀粉样蛋白 对于 β 蛋白，乙酰化可发生在两个位点：赖氨酸 16 和赖氨酸 28。

研究小组发现赖氨酸 16 处的乙酰化会导致无序聚集， 形成粘性但柔性的无定形结构并表现出高毒性。 他们还发现聚集体显示出更高的自由基形成。 

“没有人做过系统研究来证明如果乙酰化β淀粉样蛋白，它会发生变化 聚集体的外观如何，然后它会改变其生物物理特性，从而改变毒性。” 蒂瓦里说。 “我们所说的是，产品的形状、粘性和灵活性 聚集的蛋白质结构在细胞毒性中发挥着至关重要的作用，并且可能 也会影响毒性机制。”

聚集体和阿尔茨海默病

在阿尔茨海默氏症中，这些聚集物积聚在影响大脑的区域 记忆。据阿尔茨海默病组织报告，这是一种第六大疾病 到 2020 年，该疾病将给美国造成约 3050 亿美元的损失。 Tiwari 说我们真正需要了解这种疾病的是，没有单一的 因为，没有单一的触发因素，而且由于涉及化学反应，可能也没有灵丹妙药。

“这就是单个位置的细微变化如何影响整个蛋白质的聚集，” Tiwari 补充说，乙酰化对另一种蛋白质聚集体 tau 的影响， 比β淀粉样蛋白的研究要多得多。此外，许多研究人员仍然认为 错误折叠的蛋白质必须以某种方式出现才会出现问题，而其他蛋白质 错误折叠的表格不是什么问题。 

Tiwari 同意某些蛋白质的变化是微妙的，并比较了辨别 差异及其对雪地轮胎的影响。雪地轮胎具有更深的胎纹和更多的 应对冬季道路的柔性材料，但很难指出这些功能 以高速公路速度。就像不同种类的轮胎一样，蛋白质的形状可能看起来难以区分 在一定距离处。 

“这不是可以从远处看到的东西 - 这是一种触摸和感觉的属性，” 蒂瓦里说。 “我们必须询问这些属性。我们必须研究这些结构 从形态学和生物物理学的角度进行更深入的研究。”

当我们这样做时，我们可以更好地理解错误折叠蛋白质的复杂性 β 淀粉样蛋白毒性可导致阿尔茨海默病等神经退行性疾病。

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